激酶是催化高能供體分子（如ATP）將磷酸基團轉移到特定底物的酶。激酶大致可分為四大類：蛋白激酶、脂肪激酶、果糖激酶和突變型激酶，包含CK1、AGC、CAMK、CMGC、GYC、TK、TKL、STE、Atypical等。蛋白激酶是關鍵的酶家族，能夠催化蛋白質的磷酸化過程，該過程是神經信息在細胞內傳遞的最后環節，可導致離子通道蛋白及通道門的狀態變化。激酶介導的信息傳遞途徑的異常調節可導致癌癥、心血管疾病、神經退行性疾病、代謝紊亂等多種重要疾病。
蛋白酪氨酸激酶（Tyrosine Kinase, TK）可分為受體型（receptor tyrosinekinases，RTKs）與非受體型（non-receptor tyrosine kinases），兩種類型都能夠催化ATP上γ-磷酸基團轉移至蛋白酪氨酸（Tyr）殘基上并使其磷酸化。這一過程在細胞信號傳導通路中占據十分重要的地位，在細胞的生長、分化、代謝、死亡等過程中起著關鍵性的作用。人類基因組中，共有58種受體型和32種非受體型。受體蛋白酪氨酸激酶常見的包括EGFR、PDGFR、FGFR、VEGFR、NGFR等，非受體酪氨酸激酶包括JAK等。
EGFR（epidermal growth factor receptor）中文名稱為表皮生長因子受體，是一種跨膜酪氨酸激酶受體蛋白，是ErbBs家族中的重要成員之一。ErbBs受體酪氨酸激酶家族成員包括ErbB1、ErbB2、ErbB3以及ErbB4。EGFR又被稱為ErbB-1或HER1，是原癌基因c-ErbB1的表達產物。它是一個由1186個氨基酸殘基組成的跨膜糖蛋白，分子量為170kDa。像所有RTKs一樣，從N末端到C末端主要是由三個部分結構組成：胞外區（EC）、跨膜區（TM）、胞內區（KD）。EGFR的胞外區可以進一步分為四個子域分別為I，II，III，和IV區。EGFR的胞外區和配體的復合物晶體結構研究表明I，II和III區形成一個口袋，配體可以結合到這個口袋中。
